Diferența dintre site-ul activ și site-ul obligatoriu

Situl activ este o regiune pe o enzimă de care se leagă substraturile unei reacții chimice pentru a suferi o reacție chimică catalizată, în timp ce situl de legare este o regiune pe o proteină, ADN sau ARN, de care se pot lega liganzii. Aceasta este diferența cheie între site-ul activ și site-ul de legare.

1. Care este situsul de legare al unui situs enzimatic activ?
2. Ce este un site activ?
3. Ce sunt siturile de legare a proteinelor?
4. Ce este un site de legare a medicamentelor?
5. Substratul unei enzime se poate potrivi în locul activ al alteia?
6. Poate o enzimă să aibă mai multe site-uri active?
7. Cum se formează un site activ?
8. Cum identificați site-ul activ al unei proteine?
9. Unde este situl activ al unei proteine ​​din PyMol?
10. Cum calculați site-urile de legare?
11. Legarea proteinelor afectează absorbția medicamentelor?
12. Ce se întâmplă cu ATP după ce se leagă de proteină?

Care este situsul de legare al unui situs enzimatic activ?

Partea enzimei în care se leagă substratul se numește situs activ (deoarece acolo se întâmplă „acțiunea” catalitică). Un substrat intră în locul activ al enzimei. Aceasta formează complexul enzimă-substrat.

Ce este un site activ?

În biologie, situl activ este regiunea unei enzime în care moleculele de substrat se leagă și suferă o reacție chimică. Situl activ este format din reziduuri de aminoacizi care formează legături temporare cu substratul (situsul de legare) și reziduuri care catalizează o reacție a acelui substrat (situsul catalitic).

Ce sunt siturile de legare a proteinelor?

Fiecare situs de legare dintr-un complex proteic este format dintr-o pereche de subunități. Două reziduuri dintr-o pereche de subunități sunt numite reziduuri de interfață dacă oricare dintre doi atomi, unul din fiecare reziduu, interacționează. Prin interacțiune, înțelegem că distanța dintre cei doi atomi este mai mică decât suma razei van der Waals a celor doi atomi plus 1Å.

Ce este un site de legare a medicamentelor?

Siturile de legare sunt buzunarele proteinelor care pot lega medicamentele; descoperirea acestor buzunare este un pas critic în proiectarea medicamentelor. Cu ajutorul computerelor, predicția buzunarelor de proteine ​​poate economisi forță de muncă și resurse financiare.

Substratul unei enzime se poate potrivi în locul activ al alteia?

Pot exista unul sau mai multe substraturi pentru fiecare tip de enzimă, în funcție de reacția chimică particulară. În unele reacții, un substrat cu un singur reactant este descompus în mai mulți produse. În altele, două substraturi se pot uni pentru a crea o moleculă mai mare. ... Situl activ al enzimei se leagă de substrat.

Poate o enzimă să aibă mai multe site-uri active?

Da. Unele enzime vor lega un substrat și apoi va exista o schimbare în structura sa cuaternară care ar putea deschide un alt sit activ pentru un alt tip de substrat. Alte enzime au mai mult decât unul din același sit activ și pot lega multipli ai aceluiași substrat.

Cum se formează un site activ?

Situl activ este o canelură sau buzunar format din modelul de pliere al proteinei. Această structură tridimensională, împreună cu proprietățile chimice și electrice ale aminoacizilor și cofactorilor din cadrul sitului activ, permite doar un ...

Cum identificați site-ul activ al unei proteine?

În general, metodele bazate pe structuri propuse pentru identificarea siturilor active în proteine ​​se bazează pe grafice, în care nodurile reprezintă atomi în lanțul lateral al aminoacizilor și atomii vecini sunt conectați cu margini, ponderate de distanțele lor.

Unde este situl activ al unei proteine ​​din PyMol?

Pentru a vizualiza aceste site-uri active, ascundeți toate obiectele încărcate în PyMol folosind comanda „ascunde”. Reprezentați întreaga proteină cu reprezentarea suprafeței, setând cu o transparență de 50%. Selectați obiectul moleculei de proteină, arătați că  suprafața transformă întreaga moleculă de proteină în reprezentarea suprafeței.

Cum calculați site-urile de legare?

ecuația liniară este log [F0-F] / F = n log [Q] + logK. oferă rezultate precum n (numărul de sit de legare) și K (constanta de legare).

Legarea proteinelor afectează absorbția medicamentelor?

Legarea de proteine ​​influențează biodisponibilitatea și distribuția compușilor activi și este un factor limitativ în trecerea medicamentelor prin membranele și barierele biologice: medicamentele sunt adesea incapabile să traverseze membranele, în principal datorită masei moleculare ridicate a complexului medicament-proteină, rezultând astfel în acumulare ...

Ce se întâmplă cu ATP după ce se leagă de proteină?

Când ATP se leagă de proteina miozină, acesta se transformă în ADP. Explicaţie; -ATP este o moleculă importantă în contracția musculară fără de care mușchiul ar deveni rigid și nu ar reuși să se miște. ... La acest loc unde ATP se leagă, activitatea enzimatică hidrolizează ATP la ADP, eliberând o moleculă de fosfat anorganic și energie.